酶是一種特殊的蛋白質，對促進和加速生物體內的生化反應至關重要。它們起到催化劑的作用，在不被消耗或永久改變的情況下加速化學反應。酶涉及各種生物過程，包括消化、新陳代謝、DNA 復制和細胞信號傳遞。

酶使基本的新陳代謝反應以與生命相適應的速度進行。酶大大降低了反應所需的活化能，使反應更有利、更有效。這篇文章為大家帶來悉尼大學生物酶學術補習突破講解。

一、酶的結構

酶呈現出由一級、二級、三級和四級結構組成的層次結構。這些結構層次決定了酶的整體形狀和功能。

一級結構

氨基酸序列--酶的一級結構是指其氨基酸序列。酶是蛋白質，其一級結構由通過肽鍵連接在一起的氨基酸序列決定。氨基酸在一級結構中的具體排列對每種酶來說都是獨一無二的，并由生物 DNA 中的遺傳信息編碼。

二級結構

酶的二級結構描述了附近氨基酸相互作用產生的局部折疊模式。酶中常見的兩種二級結構是α螺旋和β片。

α螺旋--在α螺旋中，多肽鏈通過氨基酸之間的氫鍵作用盤繞成螺旋狀結構，使其穩定。

β片狀結構--與此相反，β片狀結構是指多肽鏈通過相鄰鏈之間的氫鍵形成片狀結構。

三級結構

三級結構是指酶的整體三維構象。它由一級結構中相距較遠的氨基酸之間的相互作用決定。

折疊和三維構象--酶的三維構象折疊對其功能至關重要。由于基因突變或外部因素造成的不正確折疊會導致酶活性喪失或錯誤折疊疾病。精確的折疊過程需要伴侶蛋白和分子伴侶的協助，它們能幫助酶實現正確的構象。

四元結構

多個亞基--在某些情況下，酶具有四元結構，這涉及多個多肽鏈或亞基的結合。各種相互作用穩定了四元結構，包括亞基之間的氫鍵、離子鍵和疏水相互作用。這種高階結構是某些酶發揮最佳功能所必需的，因為它可以增加穩定性、異位調節或形成涉及不同亞基殘基的活性位點。

二、酶-底物特異性

酶-底物特異性是指酶選擇性地與特定底物結合并催化反應的能力。酶具有顯著的特異性，確保它們只與預期底物發生作用，而不與其他底物發生作用。這種特異性對于生化途徑和細胞過程的正常運作至關重要。

1.酶底物特異性模型

迄今為止，有兩種模式可以解釋酶底物特異性。

鎖和鑰匙模型--鎖和鑰匙模型是用來解釋酶底物特異性的經典概念。根據該模型，酶的活性位點具有與其底物形狀完全匹配的剛性形狀，就像鎖和鑰匙一樣。底物就是能與酶的活性位點相匹配的鑰匙。這種模式表明，活性位點是預先形成的，與底物結合后不會改變其構象。

誘導貼合模型--誘導貼合模型更動態、更準確地反映了酶與底物的特異性。根據該模型，酶的活性位點不是剛性的，而是柔性的，在與底物結合時會發生構象變化。底物的結合會引起酶的構象變化，從而使酶與底物之間達到更理想的配合。這一模型強調了酶與底物之間的動態相互作用。

2.活性位點

酶的活性位點是與底物結合并發生催化反應的特定區域。它通常是酶結構中的一個小口袋或裂隙。活性位點具有獨特的形狀、電荷分布以及與底物互補的化學環境。這種互補性使酶和底物之間能夠產生特定的相互作用，如氫鍵、離子和疏水相互作用。

不同酶的活性位點位置可能不同。在一些酶中，活性位點位于深層縫隙或口袋中。在其他酶中，活性位點可能是一個更暴露的表面區域。氨基酸殘基通常由多肽鏈的不同部分組成活性位點，通過蛋白質的折疊聚集在一起。

3.酶-底物復合物

酶-底物復合物是指在催化反應過程中，酶與其底物之間形成的臨時結合體。當底物進入酶的活性位點時，會與活性位點的氨基酸殘基發生特定的相互作用，如氫鍵作用、靜電作用和疏水作用。這種結合導致酶-底物復合物的形成。

復合物使酶能夠通過催化作用促進底物轉化為產物。反應完成后，產物被釋放，酶可以自由地與另一個底物分子結合。

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