您是否想過，為什么煎雞蛋時蛋清的顏色會從透明變為不透明? 如果想過，本文的內容就是為您準備的!蛋白質的形狀對其功能非常重要。要了解蛋白質的最終形狀或形態，我們需要了解蛋白質結構的四個層次：一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。接下來的內容可能比較復雜，請同學們認真閱讀。

一、蛋白質的變性和折疊

每種蛋白質都有獨特的形狀。當蛋白質所處環境的溫度或酸堿度發生變化，或者接觸到化學物質時，這些相互作用就會被破壞，導致蛋白質失去三維結構，重新變成無結構的氨基酸鏈。當蛋白質失去主序和高階結構時，就被稱為變性。變性蛋白質一般不具有功能。

對于某些蛋白質來說，變性是可以逆轉的。多肽的一級結構仍然完好無損(因為氨基酸尚未分離)，所以當它回到正常環境中時，可以折疊成有功能的形式。 但在其他情況下，變性是永久性的。煎雞蛋就是蛋白質不可逆變性的一個例子。液態蛋白中的白蛋白在爐子的熱量作用下變性，變成不透明的固體，雞蛋冷卻后也不會恢復原狀。

研究人員發現，有些蛋白質變性后，即使單獨放在試管中也能重新折疊。由于這些蛋白質可以在非結構化狀態下折疊，因此它們的氨基酸序列必須包含折疊所需的所有信息。然而，并不是所有蛋白質都能使用這一招，蛋白質在細胞中的正常折疊方式似乎更為復雜：許多蛋白質并不是自己折疊，而是在伴侶蛋白(伴侶蛋白)的幫助下折疊。

二、蛋白質的四級結構

1.一級結構

蛋白質結構中最簡單的一級結構是多肽鏈中氨基酸的排列順序。例如，激素胰島素由兩條多肽鏈 A 和 B 組成，每條肽鏈都有一組獨特的氨基酸，這些氨基酸以特定的順序排列在一起。例如，A 鏈的序列從 N 端的甘氨酸開始，到 C 端的天冬酰胺結束，這與 B 鏈的序列不同。蛋白質的序列由編碼該蛋白質(或多組分蛋白質中的部分蛋白質)的基因的 DNA 序列決定。 基因 DNA 序列的改變會導致蛋白質氨基酸序列的改變。蛋白質序列中單個氨基酸的變化會影響其整體結構和功能。

單個氨基酸的變化與鐮狀細胞性貧血(一種影響紅細胞的遺傳性疾病)有關。在鐮狀細胞貧血癥中，組成血紅蛋白(血液中攜帶氧氣的蛋白質)的多肽鏈之一的序列發生了輕微變化。谷氨酸通常是血紅蛋白 beta 鏈(組成血紅蛋白的兩種蛋白質鏈之一)的第六個氨基酸，但被纈氨酸取代。下圖中顯示了 β 鏈片段的這種取代。

血紅蛋白分子的最大特點是由兩條α鏈和兩條β鏈組成，每條α鏈由大約 150 個氨基酸組成，因此整個蛋白質中共有大約 600 個氨基酸。正常血紅蛋白分子與鐮狀細胞血紅蛋白分子之間的差別僅在于約 600 個氨基酸中的 2 個。

身體只產生鐮狀細胞血紅蛋白的人會出現鐮狀細胞貧血的癥狀。出現這些癥狀是因為氨基酸谷氨酰胺變成了氨基酸纈氨酸，導致血紅蛋白分子積聚成長長的纖維。這些纖維使紅細胞從盤狀變形為月牙狀。

鐮狀細胞在試圖通過血管時會被卡住。被卡住的細胞會阻礙血液流動，導致鐮狀細胞性貧血患者出現氣短、頭暈、頭痛和腹痛等嚴重健康問題。

2.二級結構

蛋白質結構的下一個層次是二級結構，指的是多肽中由于主鏈原子之間的相互作用而形成的局部折疊結構(主鏈僅指 R 基團以外的多肽鏈--我們的意思是二級結構不包括 R 基團原子)。這兩種結構都是通過一種氨基酸的羰基 O 和另一種氨基酸的氨基 H 之間形成的氫鍵來保持形狀的。在 α 螺旋中，氨基酸的羰基(C=O)與氨基酸鏈下四個位置的氨基酸的氨基 H(N-H)形成氫鍵(例如，氨基酸 1 的羰基與氨基酸 5 的 N-H 形成氫鍵)。(例如，氨基酸 1 的羰基與氨基酸 5 的 N-H 形成氫鍵)。這種鍵合方式使多肽鏈形成類似盤帶的螺旋結構，螺旋的每一圈含有 3.6 個氨基酸。氨基酸的 R-基團可以遠離 α-螺旋，自由地相互作用。

在 β 折疊片中，多肽鏈的兩個或多個片段并排排列，形成由氫鍵固定在一起的片狀結構。氫鍵是在骨架的羰基和氨基之間形成的，R 基團延伸到薄片平面的上方和下方。 折疊的 β-片狀結構的鏈可以是平行的，朝向相同的方向(即 N 端和 C 端相匹配)，也可以是反平行的，朝向相反的方向(即一條鏈的 N 端緊靠另一條鏈的 C 端)。

某些氨基酸或多或少會出現在 α 螺旋或 β 折疊片中。例如，氨基酸脯氨酸有時被稱為 "螺旋破壞者"，因為它不尋常的 R 基(與氨基結合形成環狀)會使鏈產生彎曲，與螺旋的形成不相容。

\脯氨酸通常存在于彎曲部位，即二級結構之間的非結構區域。同樣，色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸等氨基酸的 R 基具有大的環狀結構，它們通常存在于折疊的 β 片狀結構中，這可能是因為折疊的 β 結構為側鏈提供了充足的空間。

許多蛋白質同時含有α-螺旋和折疊β-片層，但也有一些蛋白質只含有一種二級結構或兩種結構都沒有。

3.三級結構

多肽的整體三維結構稱為三級結構。 三級結構主要來自組成蛋白質的氨基酸的 R 基團之間的相互作用。

構成三級結構的 R 基團之間的相互作用包括氫鍵、離子鍵、偶極子-偶極子相互作用、倫敦分散力以及各種非共價鍵。例如，電荷相同的 R 基團會相互排斥，而電荷相反的 R 基團可以形成離子鍵。同樣，極性 R 基團可以形成氫鍵和其他偶極-偶極相互作用。疏水相互作用在三級結構中也很重要，在三級結構中，帶有非極性疏水 R 基團的氨基酸在蛋白質內部形成簇，而親水氨基酸則留在外部，與周圍的水分子相互作用。

最后，一種特殊類型的共價鍵也能促進三級結構的形成：二硫鍵。二硫鍵是半胱氨酸硫側鏈之間的共價鍵，比其他類型的三級結構鍵更強。二硫鍵就像分子中的 "安全別針"，將多肽的各個部分固定在一起。

4.四級結構

大多數蛋白質由單條多肽鏈組成，只有類似剛才描述的三級結構。不過，有些蛋白質由多條多肽鏈(也稱為亞基)組成。當這些亞基連接在一起時，就形成了蛋白質的四級結構。

我們已經找到了四層結構蛋白質的一個例子，即血紅蛋白。如前所述，血紅蛋白在血液中運輸氧氣，由四個亞基組成，α 和 β 型各兩個。另一個例子是 DNA 聚合酶，它是一種合成新 DNA 鏈的酶，由 10 個亞基組成。

一般來說，與三級結構相同的相互作用類型(主要是氫鍵和弱相互作用，如倫敦分散力)將亞基結合在一起并形成四級結構。

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